【目的要求】
1．掌握酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。
2．熟悉最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
3．了解酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活单位，酶的分类和命名。
【教学内容】
第一节酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
2．酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。
第二节酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性。
2．酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
第三节酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2．酶浓度对反应速度的影响。
3．最适温度。
4．最适pH。
5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。
7．酶活性测定及酶活性单位。
第四节酶的调节
1．酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
2．酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。
3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
第五节酶的命名与分类
1．酶的命名。
2．酶的分类。
第六节酶与医学的关系
1．酶与疾病的关系。
2．酶在医学上的其他应用。
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】6学时