Ig的基本结构

　免疫球蛋白具有蛋白质的通性，能被多种蛋白水解酶裂解；可以在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀，常用50％饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体球蛋白。血清电泳时免疫球蛋白主要分布于γ区，因而以往曾称抗体为γ球蛋白。其实具抗体活性的球蛋白除存在于γ区外，也可延伸到β区，甚至α2区，这反映了抗体由不同细胞克隆产生的不均一性和结构的多样性。自从发现骨髓瘤患者尿中的本周蛋白是Ig的轻链以后，对其氨基酸顺序的研究大大促进了对Ig化学性质的了解。

　　Ig的基本结构

　　Ig分子由4条肽链组成，2条长链称为重链(heavychain，H)，由大约440个氨基酸残基组成，分子量约50～70kD；2条短链称为轻链(lightchain，L)，由大约220个氨基酸组成，分子量约22.5kD。4条肽链通过链间二硫键(-S·S-)连在一起。其结构模式见图2-1。

　　Ig分子肽链的N端，在L链1/2和H链1/4处（约在110位前）氨基酸的种类和顺序各不相同，称为可变区（variableregion，V区）；肽链C端其余部分的氨基酸，在种类和顺序上彼此间差别不大，称为稳定区或恒定区(constantregion，C区)。

　　V区位于N端，H链和L链各有3个高变区(hypervariableregion)，其中的氨基酸残基种类和顺序特别多变。这此都与识别抗原直接有关，为Ig分子的抗原结合部位，故亦称为互补决定区(complementaritydeterminingregion，CDR)。

　　可变区中的其他氨基酸残基称为构架区(frameworkregion，FR)，大约占整个V区近75％，其顺序很少变化（约5％）。FR的功能为支持CDR，并维持V区三维结构的稳定性。H和L链的FR在某些位置上具有相同的氨基酸残基。根据VH/VL氨基酸顺序同源程度的差异，可将Ig分为群和亚群。