Ig分子可被许多蛋白酶水解，产生不同的片段；免疫学研究中常用的酶是木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)。
木瓜蛋白酶在生理pH下将IgG分子从H链二硫键N端219位置上断裂，生成两个相同的Fab片段和一个Fc片段（图2-3）。Fab段即抗原结合片段(antigenbindingfragment)，含1条完整的L链和H链的一部分(Fd)段，分子量为45kD；Fab段仍具有抗原结合活性，但结合能力较弱，只有一价。Fc段即可结晶片段(crystallizablefragment)，为2条H链C端剩余的部分，分子量55Kd，在一定条件下可形成结晶。Fc段不能与抗原结合，但具有许多其他生物学活性，如固定补体、亲和细胞（巨噬细胞、NK细胞和粒细胞等）、通过胎盘、介导与细菌蛋白（如蛋白A和G）的结合，以及与类风湿因子反应等。
图2-3IgG分子的水解片段模式图
胃蛋白酶于于低pH下可将IgG分子从H链间二硫键C端232位置切断，形成含2个Fab段的F(ab＇)2片段和1个较小的pFc＇片段。F(ab＇)2段即双价抗体活性片段，经还原后可得2个Fab＇。Fab＇的分子量略大于Fab，而生物活性与Fab相同。pFc＇比Fc分子量小，虽然仍保持亲和巨噬细胞及与某些类风湿因子结合的能力，但失Fc片段原有的固定补体等活性。